Algoritmo permite películas de proteína más nítidas

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Las proteínas son moléculas biológicas que realizan casi todas las tareas bioquímicas en todas las formas de vida. Al hacerlo, las diminutas estructuras realizan movimientos ultrarrápidos. Para investigar estos procesos dinámicos con mayor precisión que antes, los investigadores han desarrollado un nuevo algoritmo que se puede utilizar para evaluar las mediciones en láseres de electrones libres de rayos X como el SwissFEL de manera más eficiente. Ahora lo han presentado en la revista Structural Dynamics.

A veces, al usar el sistema de navegación mientras viaja en automóvil, el dispositivo lo ubicará fuera de la carretera por un breve período de tiempo. Esto se debe a la imprecisión del posicionamiento GPS, que puede llegar a ser de varios metros. Sin embargo, el algoritmo del navegador por satélite lo notará pronto y corregirá la trayectoria que se muestra en la pantalla, es decir, lo volverá a poner en marcha.

Un equipo de investigadores dirigido por la física de PSI Cecilia Casadei ha aplicado con éxito un principio comparable para abordar secuencias de movimiento poco realistas. Sin embargo, sus objetos de investigación son unas mil millones de veces más pequeños que un coche: las proteínas. Estos componentes básicos de la vida cumplen funciones cruciales en todos los organismos conocidos. Al hacerlo, a menudo realizan movimientos ultrarrápidos. Analizar estos movimientos con precisión es crucial para nuestra comprensión de las proteínas que pueden ayudarnos a producir nuevos agentes médicos, entre otras cosas.

Para mejorar aún más la comprensión de los movimientos de proteínas, Casadei, junto con otros investigadores de PSI, un investigador de DESY en Hamburgo y otros colegas de la Universidad de Wisconsin en Milwaukee, EE. UU., ha desarrollado un algoritmo que evalúa los datos obtenidos en experimentos en un X- rayo láser de electrones libres (XFEL). Un XFEL es una instalación de investigación a gran escala que emite destellos extremadamente intensos y cortos de luz de rayos X con calidad láser. Aquí, se puede utilizar un método llamado cristalografía de rayos X de femtosegundos en serie con resolución temporal (TR-SFX) para estudiar los movimientos ultrarrápidos de las proteínas.

Las mediciones son muy complejas por varias razones: las proteínas son demasiado pequeñas para obtener imágenes directamente, sus movimientos son increíblemente rápidos y el intenso pulso de luz de rayos X de un FEL destruye por completo las proteínas. A nivel experimental, TR-SFX ya resuelve todos estos problemas: no se mide ninguna molécula individual, sino que se induce a un gran número de moléculas de proteína idénticas a crecer juntas en una disposición regular para formar cristales de proteína. Cuando la luz de rayos X FEL brilla sobre estos cristales, la información se captura a tiempo antes de que los cristales y sus proteínas sean destruidos por el pulso de luz. Los datos sin procesar de las mediciones están disponibles como las llamadas imágenes de difracción: puntos de luz que se crean por la disposición regular de las proteínas en el cristal y son registrados por un detector.

Donde se han superado los desafíos experimentales, la evaluación de los datos apenas comienza. "La medición de cada cristal individual proporciona solo el dos por ciento de los datos de una imagen completa". Este carácter incompleto tiene razones físicas y experimentales y solo puede eliminarse combinando los datos de medición de muchos cristales de manera significativa. La investigación de Casadei se centra exactamente en cómo hacer esto.

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El nuevo método ideado por Casadei y sus colegas se llama "análisis espectral de paso bajo", o LPSA para abreviar. "De forma similar a la electrónica o la tecnología de audio, aplicamos un filtro de paso bajo", explica Casadei. "Sin embargo, en nuestro caso viene en forma de álgebra lineal avanzada. Aplicamos estas fórmulas para eliminar el ruido no deseado de los datos sin perder los detalles relevantes".

En términos breves y sencillos, los datos sin procesar, es decir, las imágenes de difracción de los cristales de proteína, se rastrean a lo largo del movimiento de la proteína. Se supone que este movimiento es suave, es decir, sin tirones. De manera similar a cómo el sistema de navegación se corrige a sí mismo cuando el automóvil aparentemente se sale del curso de la carretera, el nuevo algoritmo de Casadei y sus colegas mitiga los errores de la reconstrucción del movimiento de proteínas.

Es posible que los legos no noten una inmensa diferencia en las nuevas películas de proteínas. Pero para los cineastas de láseres de electrones libres de rayos X, la mejora es comparable a cambiar de una película de DVD a una calidad HDR.

"Sobre todo, el nuevo algoritmo ahora permite a los investigadores aquí en SwissFEL en PSI extraer más información de sus datos", dice Casadei. Por el contrario, esto significa que el algoritmo puede ayudar a acortar los largos tiempos de medición. Dado que el tiempo de haz siempre tiene una gran demanda en las instalaciones de investigación a gran escala, y en particular en SwissFEL, esta es una perspectiva muy bienvenida para los investigadores de proteínas que utilizan esta instalación altamente avanzada.

Referencia: Casadei CM, Hosseinizadeh A, Bliven S, et al. Análisis espectral de paso bajo de datos de cristalografía de femtosegundos en serie resueltos en el tiempo. Dinámica Estructural. 2023;10(3):034101. doi: 10.1063/4.0000178

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